aminokiseline

aminokiseline (engl. amino acids; njem. Aminosäuren; rus. аминокислоты), organske kiseline koje osim karboksilne skupine (–COOH) sadržavaju i amino-skupinu (–NH₂) vezanu na prvi ugljikov atom (alfa-atom) u molekuli. To su osnovne gradbene jedinice → bjelančevina. Osim najjednostavnije aminokiseline, glicina, sve su ostale optički aktivne, jer je ugljikov alfa-atom asimetrički supstituiran različitim alifatskim ili aromatskim ostatcima, koji mogu sadržavati dodatne funkcionalne skupine. Svih dvadeset različitih aminokiselina, koje izgrađuju bjelančevine međusobno se vežući amidnom vezom (–CO–NH–), imaju L-konfiguraciju. Prema dodatnim funkcionalnim skupinama u molekuli, važnim za prostornu građu bjelančevina, aminokiseline mogu biti: alifatske, koje nemaju dodatne funkcionalne skupine (glicin, alanin, valin, leucin i izoleucin), koje sadržavaju sumpor (cistein i metionin), aromatske (fenilalanin, tirozin i triptofan), neutralne, s hidroksilnom skupinom (serin i treonin), s amidnom skupinom (asparagin i glutamin), kisele, s dodatnom karboksilnom skupinom (asparaginska i glutaminska kiselina), te bazične, s dodatnom amino-skupinom (histidin, lizin i arginin). Prolin je iminokiselina, tj. ciklički građena sekundarna aminokiselina. Esencijalne aminokiseline (fenilalanin, valin, treonin, triptofan, izoleucin, metionin, histidin, arginin, leucin i lizin) ljudski organizam ne može sintetizirati, pa se osiguravaju iz životinjskih bjelančevina. U prirodi postoje i druge aminokiseline, uglavnom slobodne u biljnim i životinjskim tkivima, a često su međuproizvodi metabolizma. Proizvode se kem. sintezom, biotehnološkim procesima s mikroorganizmima ili biopretvorbom s enzimima. Primjenjuju se u prehrambenoj (npr. →  natrijev glutaminat za mesni okus u juhama) i farmaceutskoj industriji. →  optička aktivnost